从草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),对其特性进行对比分析.紫外光谱和电泳图谱结果显示,3种ASC紫外特征吸收峰出现位置与Ⅰ型胶原蛋白紫外特征吸收峰出现的位置基本一致,分子结构都至少含有两条α链;傅里叶红外光谱显示,草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨ASC在酰胺A带的N-H伸缩均以氢键形成缔合体,酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带的特征吸收峰表明鱼鳞和鱼骨ASC的α-螺旋结构保存较完整,鱼皮ASC的α-螺旋结构已经被破坏;3种ASC在热稳定性方面存在一定差异,热变性温度鱼骨ASC(34.5℃)>鱼皮ASC (32℃)>鱼鳞ASC (31℃),可能与胶原存在的组织和所处的环境有关.